Struktur og funksjon av et enzym

Enzymer er et protein som letter en cellulær metabolsk prosess ved å senke nivået av aktiveringsenergi (Ea) for å katalysere de kjemiske reaksjonene mellom biomolekyler. Noen enzymer reduserer aktiveringsenergien til så lave nivåer at de faktisk reverserer mobilreaksjoner. Men i alle tilfeller letter enzymer reaksjoner uten å bli endret, som måten brennstoff brenner når det brukes.

For at kjemiske reaksjoner skal skje, må molekyler kollidere under passende forhold som enzymer kan bidra til å skape. Uten nærvær av et passende enzym vil for eksempel glukosemolekylene og fosfatmolekylene i glukose-6-fosfat forbli bundet. Men når du introduserer hydrolaseenzym, at glukose- og fosfatmolekylene skilles ut.

Et enzyms typiske molekylvekt (den totale atomvekten til et molekyls atomer) varierer fra omtrent 10.000 til mer enn 1 million. Et lite antall enzymer er egentlig ikke proteiner, men består i stedet av små katalytiske RNA-molekyler. Andre enzymer er multiproteinkomplekser som omfatter flere individuelle protein-underenheter.

Mens mange enzymer katalyserer reaksjoner av seg selv krever noen ekstra ikke-proteiner-komponenter som kalles "kofaktorer", som kan være uorganiske ioner som Fe²⁺, Mg²⁺, Mn²⁺, eller Zn²⁺, eller de kan bestå av organiske eller metallorganiske molekyler kjent som "koenzymer."

Flertallet av enzymer er klassifisert i følgende tre hovedkategorier, basert på reaksjonene de katalyserer:

• oxidoreductases katalysere oksidasjonsreaksjoner hvor elektroner beveger seg fra et molekyl til et annet. Et eksempel: alkoholdehydrogenase, som omdanner alkoholer til aldehyder eller ketoner. Dette enzymet gjør alkohol mindre giftig når det bryter det ned, og det spiller også en nøkkelrolle i gjæringsprosessen.
• transferaser katalysere transporten av en funksjonell gruppe fra et molekyl til et annet. De viktigste eksemplene inkluderer aminotransferaser som katalyserer nedbrytning av aminosyrer ved å fjerne aminogrupper.
• hydrolase enzymer katalyserer hydrolyse, hvor enkeltbindinger brytes ned ved eksponering for vann. For eksempel er glukose-6-fosfatase en hydrolase som fjerner fosfatgruppen fra glukose-6-fosfat, og etterlater glukose og H3PO4 (fosforsyre).

Tre mindre vanlige enzymer er som følger:

• lyaser katalysere nedbrytningen av forskjellige kjemiske bindinger ved andre metoder enn hydrolyse og oksidasjon, og danner ofte nye dobbeltbindinger eller ringstrukturer. Pyruvat dekarboksylase er et eksempel på en lyase som fjerner CO2 (karbondioksid) fra pyruvat.
• Isomerases katalysere strukturelle forskyvninger i molekyler, forårsaker endringer i form. Et eksempel: ribulosefosfatepimerase, som katalyserer interkonversjonen av ribulose-5-fosfat og xylulose-5-fosfat.
• ligaser katalyser ligering - kombinasjonen av par underlag. For eksempel er heksokinaser en ligase som katalyserer interkonversjonen av glukose og ATP med glukose-6-fosfat og ADP.

Enzymer påvirker hverdagen. For eksempel hjelper enzymer som finnes i vaskevaskemidler for å bryte ned proteiner som forårsaker flekker, mens lipaser hjelper til med å løse opp fettflekker. Termotolerante og kryotolerante enzymer fungerer i ekstreme temperaturer, og er følgelig nyttige for industrielle formål prosesser hvor høye temperaturer er påkrevd eller for bioremediering, som forekommer under tøffe forhold, slik som i Arktis.

I næringsmiddelindustrien konverterer enzymer stivelse til sukker for å lage søtstoffer fra andre kilder enn sukkerrør. I klesindustrien reduserer enzymer urenheter i bomull og deprimerer behovet for potensielt skadelige kjemikalier som brukes i lærfarvingsprosessen.

Til slutt søker plastindustrien kontinuerlig måter å bruke enzymer på for å utvikle biologisk nedbrytbare produkter.